Dom ProduktyRekombinant Trypsyna

Alkaliczna proteina Rekombinowany enzym Trypsyna świńska

Alkaliczna proteina Rekombinowany enzym Trypsyna świńska

    • Alkaline Protease  Recombinant Enzyme porcine Trypsin
    • Alkaline Protease  Recombinant Enzyme porcine Trypsin
    • Alkaline Protease  Recombinant Enzyme porcine Trypsin
    • Alkaline Protease  Recombinant Enzyme porcine Trypsin
    • Alkaline Protease  Recombinant Enzyme porcine Trypsin
  • Alkaline Protease  Recombinant Enzyme porcine Trypsin

    Szczegóły Produktu:

    Miejsce pochodzenia: CHINY
    Nazwa handlowa: YaxinBio
    Orzecznictwo: ISO 9001 2015
    Numer modelu: RPT0201

    Zapłata:

    Minimalne zamówienie: 10 mg
    Cena: 65$/10mg
    Szczegóły pakowania: suchy lód
    Czas dostawy: Praca 7 dni
    Zasady płatności: T/T
    Możliwość Supply: 1000g tygodniowo
    Skontaktuj się teraz
    Szczegółowy opis produktu
    Źródło: E coli Oczyszczony przez: HPLC
    Forma fizyczna: Liofilizowany proszek w kolorze białym lub białym Dodatki: Węglowodany
    Zawartość białka: 35% ~ 70% Powiązany produkt: Rekombinowany roztwór trypsyny

    Alkaliczna proteaza Rekombinowany enzym Trypsyna Trpsyna

    Opis

    Trypsynogen
    Masa cząsteczkowa: 24 kDa
    Współczynnik ekstynkcji: E 1% = 14,4 (280 nm)
    pI: 9.3

    Trypsynogen, forma proenzymowa (zymogen) trypsyny, jest wytwarzana w groniastych komórkach zewnątrzwydzielniczych trzustki. Trzy izoformy są wydalane z ludzkiej trzustki. Kationowe i anionowe formy są przeważającymi ludzkimi izoformami. Mezotrypsynogen oporny na inhibitor znajduje się tylko w ilościach śladowych. Proenzym aktywuje się dopiero po osiągnięciu światła jelita cienkiego. Enterokinaza aktywuje trypsynogen trzustkowy do trypsyny przez hydrolizę heksapeptydu (dla bydlęcej trypsyny na wiązaniu peptydowym Lys - Ile) z końca NH2. Trypsynogen wołowy składa się z pojedynczego łańcucha polipeptydowego złożonego z 229 aminokwasów i jest sieciowany sześcioma mostkami dwusiarczkowymi. Trypsyna

    może autokatalitycznie aktywować więcej trypsynogenu do trypsyny. Trypsyna składa się z polipeptydu jednołańcuchowego o 223 resztach aminokwasowych. Ta natywna postać trypsyny jest określana jako β-trypsyna. Autoliza β-trypsyny (która jest cięta w Lys-Ser w sekwencji bydlęcej) prowadzi do α-trypsyny, która jest utrzymywana razem przez mostki dwusiarczkowe. Trypsyna jest członkiem rodziny S1 proteazy serynowej. Aktywne reszty aminokwasowe trypsyny obejmują His, a ser trypsyna jest członkiem rodziny proteaz serynowych. Trypsyna rozszczepia peptydy na C-końcu

    reszt aminokwasowych lizyny i argininy. Optymalnym pH trypsyny jest pH 7-10. Enzym hamowany jest przez inhibitory proteazy serynowej, np. PMSF i przez metaliczne czynniki chelatujące, np. EDTA.

    Rekombinowana trypsyna wieprzowa jest genetycznie modyfikowanym białkiem eksprymowanym w E. coli i oczyszczonym

    metodą wysokosprawnej chromatografii cieczowej. Nie ma żadnych aktywności enzymów zanieczyszczających, takich jak karboksypeptydaza A i chymotrypsyna. W preparacie nie występują inhibitory proteazy, takie jak PMSF.

    Główne cechy

    F orm at

    Biały liofilizowany

    Konkretna czynność

    ≥ 3800 jednostek USP / mg pro

    Czystość ( RP-HPLC)

    NLT 70% β-trysyna, NMT 20% α-trypsyna

    Aktywność zanieczyszczeń

    Brak chymotrypsyny, karboksypeptydazy A i innych zanieczyszczeń proteazowych.

    Definicja jednostki

    Jedna jednostka USP aktywności trypsyny będzie wytwarzać Delta A253 0,003 na minutę w objętości reakcyjnej 3,0 ml przy pH 7,6 i 25 ℃, z BAEE jako substratem (1 cm ścieżka światła).

    Poleć użycie

    Przygotuj 1-10mg / ml zrekombinowanej trypsyny z 1mM HCl. Stosunek do docelowego białka wynosi 1:50 do 1: 1000 (w / w). Optymalne pH to pH 7-10.

    Szczegóły kontaktu
    Shanghai Yaxin Biotechnology Co.,Ltd.

    Osoba kontaktowa: Miss Eland

    Wyślij zapytanie bezpośrednio do nas (0 / 3000)

    Najlepsze produkty
    Inne produkty